蛋白質の分子動力学計算では溶媒の水を連続誘電体として扱う一般化ボルン(GB)モデルと溶媒露出面積(SA)モデルを組み合わせたGB/SAモデルが広く用いられている。SAモデルでは水和自由エネルギーの非静電項を溶媒露出表面積の1次関数で近似し、1次の係数には正の値が用いられてきた。本研究ではGB/SAモデルによる蛋白質間相互作用計算の改善のため、水和自由エネルギーの非静電項の溶媒露出表面積による評価方法を検討した。また、Bornモデルの要となる物理量である水の誘電率を昨年に引き続いて解析し、境界条件を考慮した厳密な表式を用いて疎水性表面近傍の誘電率を計算し、昨年度の結果をより強固なものにした。